Estructura básica de los anticuerpos

A continuación una explicación breve de los principales tópicos de la estructura de los anticuerpos. Este es un tema más extenso, la versión completa del resumen puede descargarse de manera gratuita haciendo click aquí. (116 KB)

Estructura de los anticuerpos.
CP = cadena pesada y el número indica el dominio.

Los anticuerpos son glicoproteínas secretadas por las células linfocitos B activos. La activación del linfocito B se da gracias a la interacción con un antígeno. Un antígeno se define como aquella sustancia capaz de ser reconocida por un anticuerpo. Todas estas definiciones son necesarias a la hora de estudiar al anticuerpo en sí, también es necesario saber que en este caso inmunoglobulina y anticuerpo son sinónimos.

La estructura de los anticuerpos está basado en la cadena peptídica, una secuencia de aminoácidos sucedidos uno tras otro y unidos por sus funciones amino y carboxilo. Esta gran cadena posee distintos niveles de organización: primario, secundario, terciario e incluso cuaternario.

Los anticuerpos están formados por dos subunidades, las cuales a su vez están compuestas por otras dos subunidades, una cadena liviana y una cadena pesada. Ambas cadenas se subdividen en una región constante y en una región variable. Esta última es la responsable de la unión del anticuerpo con el antígeno mientras que la región constante puede tener distintas funciones dependiendo del dominio. Existen distintos tipos de cadenas pesadas (mu, epsilon, alfa, gamma, delta) y distintos tipos de cadenas livianas (kappa y lambda), los cuales se encuentran determinados por la secuencia de aminoácidos de las regiones constantes.

Se ha podido determinar dos zonas dentro de las inmunoglobulinas, ambas generadas a base de experimentos  con enzimas. Un primer fragmento es el fragmento Fab (que puede unirse a los antígenos) y un segundo fragmento es el Fc (que no puede unirse a los antígenos pero sí puede servir como ligando de  receptores Fc)

Además, dentro de la región variable existen zonas más variables y regiones más conservadoras. Las primeras se denominan CDR y son 3, CDR1 , CDR 2, CDR 3. Esta última es la más variable. Se recomienda la lectura del resumen completo:

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Link restaurado el 14/10/2011

Receptores celulares y señalización

Los receptores son moléculas cuya función es la de reconocer y ser capaces de unirse a moléculas que provienen del exterior celular con el fin de generar una señalización interna y finalmente una respuesta (efecto). Por lo general, los receptores tienen una naturaleza glucoproteica.

En este artículo solo nos limitaremos a mencionar los principales aspectos del mismo, para profundizar el tema se recomienda leer el Resumen de Receptores Celulares descargándolo aquí (170.5 KB).

Los receptores se clasifican en:

• Receptores de membrana
• Receptores intracelulares

Dentro de los receptores de membrana, se encuentran otros dos subgrupos. Los receptores de Tipo I y los receptores de Tipo II. Los primeros, al ser activados por la unión a su ligando, generan una segunda molécula que se desplaza hacia el interior de la célula y hace las veces de segundo mensajero. Será este segundo mensajero el encargado de producir el efecto. Mientras que en los receptores de Tipo II, no se produce segundo mensajero y su acción está determinada por la internalización (el receptor con su ligando se introducen en el compartimiento citoplasmático con el fin de desarrollar un efecto).

Dentro de los receptores de tipo II, encontramos otras subclasificaciones. Receptores metabotrópicos y Receptores Ionóforos. Los primeros se subdividen en receptores con actividad enzimática intrínseca y receptores asociados a proteína G.

Por último, los receptores intracelulares pueden localizarse tanto en el citoplasma como en el núcleo. Se clasifican según los dominios A/B que posee su estructura (leer en el resumen). Realizan acciones de regulación génica pudiendo estimular la síntesis proteica o interactuando con proteínas encargadas de dicha tarea.

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