La inmunología se encarga de estudiar todas las reacciones que se llevan a cabo en el cuerpo para la defensa y reconocimiento de lo que es propio de lo no propio.
Para comenzar a hablar de la estructura de los anticuerpos primero debemos aclarar cuál es el lugar donde vamos a encontrarlos. Hablamos entonces del suero, éste es uno de los componentes de la sangre, o mejor dicho una de las fracciones que queda de ella luego de un proceso de centrifugación y coagulación.
A los anticuerpos se los considera heterodímeos, cada dímero está compuesto por dos cadenas, una liviana y otra pesada. La cadena liviana posee un peso molecular de 25.000 daltons mientras que las pesadas un peso de 50.000 daltons.
Las cadenas livianas y pesadas se encuentran relacionadas y unidas gracias a enlaces disulfuro como también enlaces no covalentes. A su vez, dos combinaciones de cadena ligera-cadena pesada se encuentran unidos entre sí por puentes disulfuro, formando la inmunoglobulina en su totalidad. Es decir, una inmunoglobulina consta de cuatro cadenas en total, dos pesadas y dos livianas.
Con respecto a uno de sus extremos (el del amino terminal), posee una combinación de 110 aminoácidos variable que garantiza la diferente especificidad de cada molécula de Ig (inmunoglobulina). Se los conoce como región V: VL en cadenas livianas y VH en cadenas pesadas.
La estructura de la inmunoglobulina consta de una región Fab y otra Fc. La primera sirve como sitio de unión al antígeno mientras que la segunda como sitio de unión a los receptores de Ig.
